Inženýrství enzymů v boji se znečištěním plasty

Plasty jsou nedílnou součástí našeho každodenního života a výrazně přispívají ke znečištění životního prostředí. V oceánu zmizí každou minutu množství plastů odpovídající jedné plně naložené lodi. Tyto plasty znečišťují pláže, poškozují přírodu a kontaminují potravní řetězec. Největší ostrov tvořený plastovými odpadky plovoucími v oceánu má rozlohu 1,6 milionu km2, což je asi trojnásobek velikosti Francie.

Ve srovnání s ostatními odpady jsou plasty velmi odolné k přirozenému rozkladu. Výjimkou je jeden z nejdůležitějších plastů polyethylentereftalát (PET). Původně pomalý proces jeho rozkladu s minimem uvolněných stavebních složek (monomerů) přešel ve vysoce účinnou depolymerizaci v řádech několika hodin. Navíc se enzymatické recyklování PET ukázalo v současnosti jako vhodná metoda pro cirkulární ekonomii plastů, přestože v posledních 16 letech bylo důkladně popsáno pouze několik vhodných enzymů. U některých z nich byly vylepšeny jejich vlastnosti metodami proteinového inženýrství.

První úspěch v rozkladu PET byl dosažen s kutinázouTfH. Mueller a kolektiv pozorovali hmotnostní úbytek odpadních PET lahví na polovinu po třítýdenní inkubaci s TfH. Šestnáctiletý intenzivní výzkum Tisa a kolektivu s PET hydrolázou izolované z T. fusca vedl ke zvýšení degradační aktivity o více než jeden řád za využití proteinového a procesního inženýrství. V roce 2020 představil Tournier upravenou kutinázu, která dokáže rozložit odpadní PET během 10 h v průmyslovém měřítku. Uvolněné monomery mohou být ihned využity k syntéze nového polymeru, čímž se uzavírá recyklační smyčka.

Značné úsilí bylo také věnováno hledání nových enzymů rozkládajících PET při vysoké teplotě. Překvapivě je však ekonomicky výhodnější využívání vysoce katalyticky účinných enzymů než extrémně teplotně stabilních. Studium recyklace PET ukázalo, že délka reakce a cena enzymu ovlivňují procesní náklady více než cena energie nutná k udržení vysoké operační teploty. Z tohoto hlediska je zajímavá PETáza popsaná Lu a kolektivem, která vykazuje zvýšenou teplotu tání a 300-násobně vyšší hydrolytickou aktivitu.

Průmyslové využití enzymů pro rozklad PET je často omezeno neúčinnou interakcí mezi enzymem a polymerem. Změna velikosti vazebné štěrbiny PET hydroláz umožňující lepší navázání polymeru nebo spojení enzymu s modulem specificky vázajícím polymer může zlepšit katalytické vlastnosti PET hydroláz.

"Novým trendem ve výzkumu rozkladu PET je využití sekvenčních dat získaných z rozsáhlých sekvenačních projektů pro získávání nových enzymů a návrh robustních proteinů s využitím znalostí sekvence a struktury," popisují vědci z Loschmidtových laboratoří a RECETOXu, Přírodovědecké fakulty Masarykovy univerzity a Mezinárodního centra klinického výzkumu Fakultní nemocnice u sv. Anny v Brně, kteří na biodegradaci PET spolupracují s univerzitou v Greifswaldu. "Výzvou zůstává využití vysoko-průchozího screeningu specifického pro enzymatickou degradaci PET a termofilních celobuněčných biokatalyzátorů," dodávají výzkumníci ve svém článku publikovaném ACS Catalysis, který je prestižním časopisem Americké chemické společnosti.

Zdroj: Šárka Nevolová, Loschmidtovy laboratoře MUNI